Κινητική μελέτη απενεργοποίησης της πηκτινομεθυλεστεράσης μέσω θερμικής επεξεργασίας και αξιολόγηση ποιοτικών παραμέτρων σε χυμό μανταρινιού

Abstract

Στην παρούσα εργασία μελετήθηκε η θερμική απενεργοποίηση της πηκτινομεθυλεστεράσης (PME) σε χυμό μανταρινιού (Citrus reticulata). Πραγματοποιηθήκαν μετρήσεις στην ενεργότητα του ενζύμου, πριν και μετά από διάφορες θερμικές επεξεργασίες (50°C, 55°C, 60°C & 70°C). Τα πειραματικά δεδομένα προσαρμόστηκαν σε 4 κινητικά μοντέλα (πρώτης τάξης, νιοστής τάξης, Weibull και μερικής μετατροπής). Με εξαίρεση το μοντέλο πρώτης τάξης, τα υπόλοιπα μοντέλα είχαν ικανοποιητική προσαρμογή στα πειραματικά δεδομένα, με το νιοστής τάξης και το Weibull να δίνουν τα καλύτερα αποτελέσματα. Η επίδραση της θερμοκρασίας στην απενεργοποίηση του ενζύμου εκφράστηκε με την εξίσωση του Arrhenius. Οι τιμές για την ενέργεια ενεργοποίησης (Ea) της απενεργοποίησης της PME που προέκυψαν στην πλειονότητα των δοκιμασμένων μοντέλων ήταν μεγαλύτερες από 300 kJ/mol. Στη συνέχεια, παρήχθησαν και εξετάστηκαν προϊόντα από τις εξής διεργασίες: ένα θερμικά επεξεργασμένο δείγμα χυμού στους 65°C για 19 min (LTLT), ένα δείγμα στους 75°C για 1 min (HTST), ένα δείγμα που να συνάδει με τα βιομηχανικά πρότυπα (90°C για 1 min) και ένα δείγμα που δεν είχε υποστεί καμία επεξεργασία (μάρτυρας). Στα προϊόντα αυτά μετρήσαμε ποιοτικούς δείκτες όπως χρώμα, θολερότητα και συγκέντρωση ασκορβικού οξέος. Το L (φωτεινότητα) ήταν χαμηλότερο στο δείγμα των 90˚C από αυτό των υπολοίπων δειγμάτων. Το a (απόχρωση κόκκινου-πράσινου) βρέθηκε υψηλότερο στα LTLT και μάρτυρα από εκείνο στα δείγματα HTST και 90˚C-1 min. Σε αντίστοιχα συμπεράσματα καταλήξαμε για τα b (απόχρωση κίτρινου-μπλε) και C (χρωματική πυκνότητα). Το h (συνολική χροιά) βρέθηκε μεγαλύτερο στα δείγματα των HTST και 90˚C-1 min από τo αντίστοιχο σε LTLT και μάρτυρα. Όσον αφορά στη θολερότητα, εκεί προσδιορίσθηκαν η διαπερατότητα και η σκέδαση του φωτός από τα δείγματα χυμού. Όσο μεγαλύτερη ήταν η εναπομείνασα ενεργότητα τόσο μεγαλύτερο ύψος είχε η διαύγαση που ξεκινούσε από την επιφάνεια των δειγμάτων χυμού. Έτσι, στο ίδιο χρονικό διάστημα (9 ημέρες), ο μάρτυρας παρουσίασε την μεγαλύτερη διαύγαση, τη μεγαλύτερη διαπερατότητα και συνεπώς τη μικρότερη σκέδαση ενώ το δείγμα των 90˚C-1 min τη μικρότερη διαύγαση, τη μικρότερη διαπερατότητα και τη μεγαλύτερη σκέδαση. Τέλος, όσον αφορά στην περιεκτικότητα σε βιταμίνη C, αυτή βρέθηκε ελαφρώς μειωμένη στα θερμικά επεξεργασμένα δείγματα σε σχέση με το δείγμα φρέσκου χυμού και όσο αυξανόταν η θερμοκρασία τόσο αυτή μειωνόταν.

In the present study, the thermal inactivation of pectin methylesterase (PME) in mandarin (Citrus reticulata) juice was examined. Measurements were carried out on the enzyme activity, before and after various heat treatments (50°C, 55°C, 60°C & 70°C). The experimental data were adjusted to 4 movement patterns (first order, nth order, Weibull and partial conversion). Apart from the first-order model, the rest of the models displayed a satisfactory fit to the experimental data, with the nth order and the Weibull model presenting the best results. The effect of temperature on the enzyme inactivation was expressed with the Arrhenius equation. The values for the activation energy (Ea) of the PME inactivation we received, in the majority of models tested, were greater than 300 kJ/mol. Subsequently, several juice samples were produced and tested, based on the following processes: a thermally treated juice sample at 65°C for 19 min (LTLT), a sample at 75°C for 1 min (HTST), a sample that was consistent with the industry standards (90°C for 1 min) and a sample which had not undergone any treatment (control). The L value (Lightness) was lower in the sample of 90˚C than all the other samples. The a value (red-green opponent co-ordinates) value was higher in LTLT and control than the HTST samples and 90˚C-1 min. Respective conclusions were drawn for b (yellow-blue opponent co-ordinates) and C (saturation or Chroma). The h value (overall hue) was found higher in the samples of HTST and 90˚C-1 min in comparison with LTLT and control. Regarding the turbidity, the transmittance and back scattering of light from the juice samples were evaluated. The higher the residual activity of the enzyme was, the greater the height of clarification expanding from the surface of the juice samples was observed. Thus, comparing samples for the same time interval (9 days) of measurements, the control sample showed the most pronounced clarification, the highest transmission and hence, the lesser scattering, while the sample of 90˚C -1 min showed the lesser clarification, the lowest transmission and the highest scattering. Finally, the vitamin C content in the heat-treated samples was found slightly reduced relatively to fresh juice sample, following a value decline in proportion to the temperature rise.